Karamö, le prof virtuelLeçon 6 sur 23
Les protides (fiche complémentaire)
Je sais expliquer les propriétés des acides aminés et des protéines (caractère amphotère, électrophorèse, dénaturation), décrire les niveaux de structure d'une protéine et citer ses rôles.
- 1 h
- 5 exercices corrigés
- 2 schémas
- QCM de 5 questions
À la fin de la leçon, tu sauras :
- Expliquer le caractère amphotère d'un acide aminé et la notion de pH isoélectrique
- Prévoir le sens de migration d'un acide aminé lors d'une électrophorèse
- Décrire les quatre niveaux de structure d'une protéine et expliquer la dénaturation
- Citer les grands rôles des protéines avec des exemples
Avant de commencer : La leçon « Les protides » (acide aminé, liaison peptidique, séquence) ; la notion de pH (acide, neutre, basique).
1Je découvre
Au centre de santé de Siguiri, une infirmière explique aux élèves de 12e en stage d'observation qu'un enfant souffrant de malnutrition sévère a souvent les jambes et le ventre gonflés : « Son sang manque de protéines. » Plus tard, le technicien du laboratoire leur montre une bande de papier trempée dans une solution et placée entre deux électrodes : « Avec du courant électrique, je sépare les protéines du sang d'un malade. Selon les bandes obtenues, je peux repérer certaines maladies, comme la drépanocytose. »
De retour au lycée, Lansana se pose des questions : « Comment un courant électrique peut-il déplacer des protéines ? Et pourquoi dit-on qu'une forte fièvre est dangereuse pour les protéines du corps ? »
Dans la leçon précédente, nous avons vu que les protides sont faits d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
Quelles propriétés particulières possèdent les acides aminés et les protéines, comment une protéine prend-elle sa forme, et à quoi servent les protéines ?
2Je comprends
1. Le caractère amphotère des acides aminés
Un acide aminé possède une fonction acide (-COOH) qui peut céder un ion H^+, et une fonction amine (-NH2) qui peut capter un ion H^+. Il peut donc se comporter comme un acide ou comme une base : on dit qu'il est amphotère.
Dans l'eau, les deux fonctions sont ionisées en même temps : la molécule porte une charge + et une charge -. On l'appelle ion mixte (ou zwitterion) :
+H3N-CH(R)-COO-
Selon le pH du milieu, l'acide aminé change de forme :
- en milieu acide (beaucoup d'ions H^+), la fonction -COO^- capte un H^+ : la molécule devient un cation +H3N-CH(R)-COOH (charge globale positive) ;
- en milieu basique (peu d'ions H^+), la fonction -NH3^+ perd un H^+ : la molécule devient un anion H2N-CH(R)-COO^- (charge globale négative).
Le pH isoélectrique (pHi) est le pH auquel la charge globale de l'acide aminé est nulle : les charges positives et négatives s'équilibrent. Chaque acide aminé a son propre pHi, qui dépend de son radical R.
- 1pH inférieur au pHi : forme cation (charge +), migre vers la cathode (pôle −)
- 2pH égal au pHi : ion mixte, charge globale nulle, ne migre pas
- 3pH supérieur au pHi : forme anion (charge −), migre vers l'anode (pôle +)
Ce comportement tampon (capacité à capter ou céder des ions H^+) permet aux acides aminés et aux protéines de limiter les variations de pH dans les liquides du corps (leçon sur les propriétés des milieux biologiques).
2. L'électrophorèse : séparer les protides
L'électrophorèse consiste à placer un mélange d'acides aminés (ou de protéines) sur un support imbibé d'une solution de pH connu (papier, gel), entre deux électrodes, puis à appliquer une tension électrique. Chaque molécule se déplace selon sa charge :
- chargée positivement, elle va vers la cathode (pôle -) ;
- chargée négativement, elle va vers l'anode (pôle +) ;
- de charge nulle, elle reste au point de dépôt.
On révèle ensuite les taches avec un colorant (la ninhydrine colore les acides aminés en violet).
Méthode
Pour prévoir la migration d'un acide aminé lors d'une électrophorèse :
- Je compare le pH de la solution au pHi de l'acide aminé.
- Si pH < pHi : l'acide aminé est chargé +, il migre vers la cathode (−).
- Si pH > pHi : il est chargé −, il migre vers l'anode (+).
- Si pH = pHi : il ne migre pas.
- Je conclus en rédigeant : « À pH …, l'acide aminé … est sous forme …, donc il migre vers … »
Exemple
On dépose au centre d'une bande un mélange de glycine (pHi ≈ 6,0), d'acide glutamique (pHi ≈ 3,2) et de lysine (pHi ≈ 9,7). La bande est imbibée d'une solution à pH 6,0. Prévoir le résultat.
Glycine : pH = pHi, charge nulle, elle reste au point de dépôt.
Acide glutamique : pH 6,0 > pHi 3,2, il est chargé négativement et migre vers l'anode (+).
Lysine : pH 6,0 < pHi 9,7, elle est chargée positivement et migre vers la cathode (−).
On obtient trois taches séparées : les trois acides aminés sont identifiés.
C'est ainsi qu'on distingue l'hémoglobine normale de l'hémoglobine des malades de la drépanocytose : un seul acide aminé change dans leur chaîne, ce qui modifie leur charge, et elles ne migrent pas à la même distance.
3. Les niveaux de structure d'une protéine
Une protéine n'est pas un simple fil : elle se replie dans l'espace et prend une forme précise, dont dépend son rôle. On distingue quatre niveaux.
| Niveau | Description | Liaisons qui le maintiennent |
|---|---|---|
| Structure primaire | la séquence des acides aminés de la chaîne | liaisons peptidiques |
| Structure secondaire | enroulement de la chaîne en hélice ou repliement en feuillet plissé | liaisons hydrogène entre liaisons peptidiques voisines |
| Structure tertiaire | repliement de la chaîne entière en une forme en trois dimensions (globulaire ou fibreuse) | liaisons entre radicaux R : ponts disulfure (entre deux cystéines), liaisons hydrogène, liaisons ioniques |
| Structure quaternaire | association de plusieurs chaînes | liaisons faibles entre chaînes |
Exemple : l'hémoglobine des globules rouges est formée de quatre chaînes associées (structure quaternaire), chacune portant un groupement contenant du fer qui fixe le dioxygène.
La structure primaire détermine toutes les autres : c'est l'ordre des acides aminés qui fixe la façon dont la chaîne se replie. Changer un seul acide aminé peut changer la forme et donc le fonctionnement de la protéine, comme dans la drépanocytose.
- 1Structure primaire : ordre des acides aminés (liaisons peptidiques)
- 2Structure secondaire : hélice ou feuillet (liaisons hydrogène)
- 3Structure tertiaire : repliement en 3 dimensions (ponts disulfure, liaisons faibles)
- 4Structure quaternaire : association de plusieurs chaînes (ex. hémoglobine, 4 chaînes)
4. La dénaturation des protéines
La dénaturation est la perte de la forme dans l'espace (structures secondaire, tertiaire et quaternaire) d'une protéine, sans rupture des liaisons peptidiques : la structure primaire reste intacte, mais la protéine se déplie ou s'emmêle et perd sa fonction.
Facteurs de dénaturation :
- la chaleur : le blanc d'œuf qui cuit, le lait bouilli qui forme une peau ;
- les acides ou les bases : le lait qui tourne avec le citron, la préparation du fromage ;
- l'alcool, certains sels de métaux lourds (mercure, plomb), les rayons ultraviolets.
La dénaturation est souvent irréversible : un œuf cuit ne redevient jamais cru. Elle explique pourquoi une forte fièvre prolongée est dangereuse : au-delà de certaines températures, des protéines du corps, notamment des enzymes, commencent à perdre leur forme. Elle explique aussi pourquoi la cuisson rend les protéines de la viande plus faciles à digérer : dépliées, elles sont mieux attaquées par les enzymes digestives.
À ne pas confondre avec l'hydrolyse, qui coupe les liaisons peptidiques et libère les acides aminés (digestion).
Exemple
On place trois tubes de blanc d'œuf dilué : A à 20 °C, B chauffé à 90 °C, C additionné d'alcool. Les tubes B et C deviennent blancs et opaques. On ajoute ensuite le test du biuret dans les trois tubes : ils deviennent tous violets. Interpréter.
B et C : la chaleur et l'alcool ont dénaturé les protéines, qui ont coagulé (aspect blanc opaque).
Biuret positif partout : les liaisons peptidiques sont toujours présentes.
Conclusion : la dénaturation modifie la forme de la protéine sans couper les liaisons peptidiques.
5. Les rôles des protéines
La diversité des séquences donne une très grande diversité de formes, donc de rôles.
| Rôle | Exemple de protéine | Où ? |
|---|---|---|
| Structure, soutien | kératine, collagène | cheveux, ongles, peau, tendons, os |
| Mouvement | actine et myosine | muscles |
| Transport | hémoglobine | globules rouges : transport du dioxygène |
| Catalyse | enzymes (amylase, pepsine, lipase) | digestion et toutes les réactions de la cellule |
| Défense | anticorps | sang : défense contre les microbes |
| Communication | certaines hormones (insuline) | régulation du taux de glucose du sang |
| Réserve | albumine de l'œuf, caséine du lait | nourriture de l'embryon ou du jeune |
Ce tableau explique la question de Mariama dans la leçon précédente : les cheveux, les muscles et les enzymes sont tous des protéines, mais des protéines de séquences et de formes différentes. Il explique aussi l'observation de l'infirmière : sans apport suffisant de protéines, le corps ne peut plus fabriquer assez de protéines du sang, l'eau passe dans les tissus et forme des œdèmes (gonflements).
3Je retiens
Je retiens
Un acide aminé est amphotère : il peut capter ou céder des ions H+ ; dans l'eau, il forme un ion mixte +H3N–CH(R)–COO−.
pHi : pH où la charge globale est nulle. pH < pHi : cation (migre vers la cathode −) ; pH > pHi : anion (migre vers l'anode +).
L'électrophorèse sépare les acides aminés et les protéines selon leur charge.
Quatre niveaux de structure : primaire (séquence), secondaire (hélice, feuillet), tertiaire (repliement 3D), quaternaire (plusieurs chaînes).
La structure primaire détermine la forme, et la forme détermine la fonction.
Dénaturation : perte de la forme (chaleur, acide, alcool) sans rupture des liaisons peptidiques ; souvent irréversible ; perte de la fonction.
Rôles : structure, mouvement, transport, enzymes, défense, hormones, réserve.
4Erreurs fréquentes
- Se tromper de sens de migration : une molécule chargée + va vers le pôle − (cathode), une molécule chargée − va vers le pôle + (anode). Les charges opposées s'attirent.
- Confondre dénaturation et hydrolyse : la dénaturation change la forme, l'hydrolyse coupe les liaisons peptidiques.
- Croire qu'au pHi l'acide aminé n'a aucune charge : il porte une charge + et une charge −, mais sa charge globale est nulle.
- Penser que seule la structure primaire compte pour la fonction : c'est la forme dans l'espace qui permet le rôle ; la séquence la détermine, mais sa perte suffit à rendre la protéine inactive.
5Je m’exerce
1Exercice 1
(Questions de cours)
a) Pourquoi dit-on qu'un acide aminé est amphotère ?
b) Définis le pH isoélectrique.
c) Cite les quatre niveaux de structure d'une protéine.
Voir le corrigéCacher le corrigé
a) Parce qu'il possède une fonction acide (-COOH), qui peut céder un ion H^+, et une fonction amine (-NH2), qui peut en capter un : il se comporte comme un acide ou comme une base selon le milieu.
b) C'est le pH pour lequel la charge électrique globale de l'acide aminé est nulle.
c) Structure primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire.
2Exercice 2
Écris la forme de l'alanine (R = -CH3, pHi ≈ 6,0) :
a) dans une solution à pH 2 ;
b) dans une solution à pH 6,0 ;
c) dans une solution à pH 11.
Voir le corrigéCacher le corrigé
a) pH 2 < pHi : forme cation +H3N-CH(CH3)-COOH.
b) pH = pHi : ion mixte +H3N-CH(CH3)-COO-, charge globale nulle.
c) pH 11 > pHi : forme anion H2N-CH(CH3)-COO-.
3Exercice 3
Classe les observations suivantes en « dénaturation » ou « hydrolyse » :
a) le lait caille quand on y ajoute du jus de citron ;
b) dans l'estomac, la pepsine coupe les protéines en polypeptides ;
c) un œuf de pintade durcit dans l'eau bouillante ;
d) un acide concentré chauffé longtemps libère les acides aminés d'une protéine.
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a) Dénaturation (par l'acide du citron) : les protéines du lait coagulent.
b) Hydrolyse : l'enzyme coupe des liaisons peptidiques.
c) Dénaturation par la chaleur.
d) Hydrolyse acide : toutes les liaisons peptidiques sont coupées.
4Exercice 4
Donne le rôle principal de chacune des protéines suivantes : kératine, hémoglobine, amylase salivaire, anticorps, myosine.
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Kératine : structure (cheveux, ongles, peau). Hémoglobine : transport du dioxygène dans le sang. Amylase salivaire : enzyme qui commence la digestion de l'amidon. Anticorps : défense de l'organisme contre les microbes. Myosine : contraction musculaire (mouvement).
5Exercice 5
(Type examen) On réalise l'électrophorèse, à pH 6,0, d'un mélange de trois acides aminés dont on connaît les pHi : acide aspartique (pHi ≈ 2,8), glycine (pHi ≈ 6,0), arginine (pHi ≈ 10,8). Le mélange est déposé au milieu de la bande ; l'anode est à droite, la cathode à gauche.
a) Indique pour chaque acide aminé sa charge globale à pH 6,0.
b) Fais un schéma de la bande après migration, en plaçant les trois taches.
c) Quel colorant utilise-t-on pour révéler les taches ?
d) Quel serait le résultat si l'on réalisait l'électrophorèse à pH 2,8 ?
Voir le corrigéCacher le corrigé
a) Acide aspartique : pH 6,0 > pHi 2,8, charge négative. Glycine : pH = pHi, charge nulle. Arginine : pH 6,0 < pHi 10,8, charge positive.
b) Schéma (de gauche à droite) : cathode (−) … tache d'arginine … point de dépôt avec la tache de glycine … tache d'acide aspartique … anode (+). L'arginine a migré vers la cathode à gauche, l'acide aspartique vers l'anode à droite, la glycine est restée au centre.
c) La ninhydrine, qui colore les acides aminés en violet.
d) À pH 2,8, l'acide aspartique est à son pHi : il reste au point de dépôt. La glycine (pH < pHi) et l'arginine (pH < pHi) sont chargées positivement : elles migrent toutes deux vers la cathode (à gauche).
Cherche d’abord seul, sur ton cahier, puis ouvre le corrigé pour comparer.
6Je vérifie
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